МІНІСТЕРСТВО ОСВІТИ І НАУКИ УКРАЇНИ
ПВНЗ «ЭВРОПЕЙСЬКИЙ УНІВЕРСИТЕТ»
ЧЕРКАСЬКА ФІЛІЯ
РЕФЕРАТ
З БІОЛОГІЇ
На тему: Білки та їхня характеристика.
Черкаси 2010
План
I. Будова білків
II. Фізичні та хімічні властивості білків
III. Елементарний склад і молекулярна маса білків
IV. Класифікація білків
V. Застосування білків у промисловості
VI. Біологічне значення білків
VII. Біосинтез білків
VIII. Значення білків в життєдіяльності організмів
І. Будова білків.
Вперше гіпотезу про амідний зв’язок амінокислотних залишків у білках висунув російський біохімік О.Я.Данилевський у 1891р. Пізніше німецький хімік Е.Фішер підтвердив цю гіпотезу. Фішеру вдалося синтезувати поліпептиди, тобто сполуки, в молекулах яких амінокислотні залишки зв’язані між собою угрупуванням –СО-NH- . Це угрупування тому називають ще пептидним зв’язком. За цією теорією, молекула білка складається з більш-менш довгих поліпептидних ланцюгів, “з шитих” різними додатковими, побічними зв’язками, наприклад сульфгідрильними групами (SH) цистеїну, водневими містками та ін.
ІІ. Фізичні та хімічні властивості білків.
Білки – надзвичайно різноманітні речовини.
Одні білки розчиняються у воді, інші в слабких розчинах нейтральних солей чи в 70%-му спирті, деякі – в розбавлених розчинах кислот або лугів. Є й такі білки, що в названих рідинах не розчиняються.
Розчинені білки у воді утримують значну кількість зв’язаної води. Завдяки цьому водні розчини білків в’язкі і при певних умовах можуть загусати. Розчини білків нестійкі. Білки з них під впливом різних чинників легко виділяються в осад. Розрізняють оборотне і необоротне осадження білків.
Оборотне осадження
Виникає при добавленні до водних розчинів білків великих кількостей нейтральних солей і тому називаються висолюванням.
Осад білка, що випав, при внесенні в дистельовану воду знов розчиняється. Різні білки висолюються при неоднаковому насиченні їх розчинів нейтральною сіллю. Цим користуються при відокремленні білків один від одного. Наприклад, глобуліни крові осаджуються при напівосиченні її сірчанокислим амонієм, а альбуміни – при повному насичені.
При необоротному осадженні,
яке можна викликати нагріванням, добавлення солей важких металів тощо, в природному білку відбувається внутрішньо молекулярні зміни, внаслідок чого змінюються його властивості, втрачається здатність розчинятися у воді. Необоротна зміна властивостей природного білка називається денатурацією
його. Денатуруються білки також під впливом ультрафіолетових променів, ультразвукових хвиль, радіоактивного випромінювання, сильного струшування тощо. Денатурація згубно впливає на біологічні функції білка. Білки можуть утворювати солі при реакціях з кислотами і основами, тобто мають амфотерний характер.
Амфотерність білків пояснюється наявністю в їх молекулах карбоксильних груп –СООН.
Для виявлення білків у різних матеріалах застосовують кольорові реакції, найважливішими з яких є ксантопротеїнова і біуретова
.
Ксантопротеїнова реакція.
Твердий білок або його розчин під впливом концентрованої азотної кислоти при нагріванні жовтіє. Якщо до пожовтілого білка добавити розчин аміаку, то забарвлення переходить в оранжеве.Ксантропротеїнова реакція вказує на наявність у білковій молекулі бензольних ядер, отже, залишків ароматичних сполук, які під впливом концентрованої кислоти утворюють продукти нітрування жовтого кольору.
Біуретова реакція.
При добавлені до водного розчину білка концентрованого лугу і кількох краплин розбавленого розчину CuSO4 з’являєтьсяфіолетове забарвлення.
ІІІ. Елементарний склад і молекулярна маса білків.
За елементарним складом білки відрізняються від жирів і вуглеводів тим, що, крім вуглецю, водню і кисню, їх молекули містять азот. Крім того, всі рослинні і більшість тваринних білків мають у своєму складі сірку (0,3 – 2,5%). Деякі фізіологічно важливі білки містять фосфор (0,5-0,6%).
Білки – високомолекулярні сполуки. Найбільш точно можна обчислити молекулярні масу білків за швидкістю дифузії їх з розчину в чистий розчинник через пористу скляну перетинку і за швидкістю осідання в ультрацентрифугах, що дають до 80 000 обертів в хвилину. Визначена різними методами молекулярна маса коливається від кількох тисяч до 10 і більше мільйонів (віруси сказу, віспи).
За формулою молекул розрізняють білки фібрилярні (нитчасті) і глобулярні (кулясті). До першої групи належать білки волосся, вовни, мускульної тканини, до другої – більшість білків рослинних і тваринних організмів.
І
V
. Класифікація білків.
Усі білкові речовини поділяють на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеїди. Простими називають білки, які при повному гідролізі дають тільки амінокислоти. Складні білки становлять собою сполуки білка з небілковою речовиною.
Протеїни, в свою чергу, поділяють на кілька підгруп:
Протаміни – найпростіші біли з сильно вираженим основним характером. Водні розчини їх мають лужну реакцію. Протаміни є в молочку та ікрі риб.
Гістони – розчиняються у воді і дуже розбавлених кислотах; проявляють слабкий основний характер; зустрічаються в зв’язаному стані, як і протаміни, в ядрах тваринних клітин.
Глобуліни – найбільш поширені білки. Вони розчиняються в слабких розчинах нейтральних солей, проявляють слабкий кислотний характер. До глобулінів належать: міозиноген мя’зів, фібриноген кров’яної плазми.
Нуклеопротеїди – надзвичайно поширені в біологічному відношенні: з ними пов’язані процеси синтезу білків, поділ клітин і передача спадкових властивостей, з них побудовані віруси, що викликають різні захворювання.
V
.
Застосування
білків
у
промисловості
В промисловості білки використовують як сировину для різних виробництв. Так, з шерсті і шовку з давніх часів виготовляють тканини. З рогу і панцера черепахи виробляють гудзики, гребінці та інші дрібні речі. Білки кісток, хрящів і обрізків шкіри при кип’ятінні з водою утворюють клей.
З шкіри роблять взуття, одяг тощо. Казеїн, добутий з молока, використовують для обробки тканини (надання їм блиску), для виготовлення замазок та клею.
VI
. Біологічне значення білків.
Білки є насамперед незамінним пластичним матеріалом, потрібними для побудови клітини і тканини. Вони відіграють велику роль у процесах росту, розмноженням, передачі організмом спадкових властивостей. Білки входять до складу ферментів і гормонів. Білки, як і жири та вуглеводи, є важливим джерелом енергії в організмі. Енергетична роль білків має особливе значення при тяжких захворюваннях, на останніх стадіях голодування організму тощо.
VII
. Біосинтез білків.
Біосинтез (або просто синтез) білків — процес, за допомогою якого клітини будують білки. Термін іноді використовується для посилання виключно на процес трансляції, але частіше означає багатокроковий процес, що включає біосинтез амінокислот, транскрипцію, процесинг (включаючи сплайсинг), трансляцію та посттрансляційну модифікацію білків. Біосинтез білків, хоча й дуже подібний, дещо відрізняється між представниками трьох доменів життя — еукаріотами, археями та бактеріями.
VIII
.Значення білків в життєдіяльності організмів.
Складні високомолекулярні природні органічі речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.
Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають більш складну структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їх комбінування уможливлює створення великого різномаїття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс).
Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.
Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протелітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.
Секвенування першого білка — інсуліну, тобто визначення його амінокислотної послідовності. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну і міоглобіну були отримані за допомогою рентгеноструктурного аналізу.
Стрічкова молекулярна модель білка — ядерного антигену проліферуючих клітин (PCNA
) людини.
|
