Введение
1 Общая характеристика белков
2 Классификация белков
3 Строение белков
4 Синтез белков
5 Приготовление пищи
Тесты
Заключение
Список литературы
Белки являются главным носителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, — пишет Ф. Энгельс, — мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни...». «Жизнь есть способ существования белковых тел...»
В организмах животных и растений белки выполняют самые различные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белковыми телами являются многие гормоны, энзимы, пигменты, антибиотики, токсины.
Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют определенной температуры плавления и не перегоняются. Это затрудняет их выделение и идентификацию.
Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером. Положение изоэлектрической точки (рН,) для белков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: желатина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиа-дин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.
Цель работы –
Задачи работы –
Белки, или протеины, — сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.
Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.
Большинство белков в твердом состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.
Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах солей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.
Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методом электрофореза.
Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым вращением.
Существует ряд цветных реакций на белки.
1. Ксантопротеиновая. С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.
2. Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи — МН — СО — (биурет).
3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.
4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН)[1]
.
2 Классификация белков
Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Последние дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.
Протеины разделяются на группы в зависимости от их растворимости и положения изоэлектрической точки.
Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают мало гликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.
Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
Протамины. Сильные основания. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкую молекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.
Гистоны, Менее сильные основания, Входят в состав многих и сложных белков.
Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей, фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.
Протеиды разделяются на группы в зависимости от состава небелковой части.
Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеин молока,
Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей.
Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество[2]
.
Гидролиз белков проводят нагреванием с разбавленными кислотами или щелочами при обычном или повышенном давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения.
Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой.
В настоящее время предложен ряд методов, которые позволяют расшифровать аминокислотный состав белка при наличии очень небольших его количеств. Среди этих методов наибольшее значение имеют хроматография, изотопное разбавление.
В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе каждого данного белка могут образоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в разных пропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно построить 2,3- 1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определения структуры и осуществления синтеза белков.
Растворимые белки монодисперсны, так как имеют строго определенный аминокислотный состав и чередование отдельных остатков аминокислот.
Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья — МН — СО — СНК — отличаются друг от друга только боковыми группами.
Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называют полипептидами.
Белки построены еще более сложно, чем полипептиды. Однако фрагменты белковой молекулы могут рассматриваться как полипептидные звенья.
Группы К могут содержать свободные амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковые аминокислоты содержат две амино- (лизин) или две карбоксильные (аспарагиновая кислота) группы. Они могут содержать также группы ОН, 5Н и амидные.
Дипептид, состоящий из остатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами. Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение I или II :
 МН2— СН2— СО— Ш— СН— СООН
СН
глицилаланин (I)
СН3—СН—СО—NН—СН2—СООН
NН2
аланилглицин (II)
Три различные аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами и т. д.
Порядок чередования остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся» превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем было установлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков или сотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массу порядка 5 000—20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.
Таким образом может быть идентифицирована конечная аминокислота. Процесс может быть снова повторен для деградированного пептида.
В случае сложных белков или полипептидов расшифровке подвергают продукты их частичного гидролиза — простые поли-пептиды, причем определяются места их «стыковки» (по различию в аминокислотном составе отдельных осколков) в сложную молекулу.
В современных лабораториях анализ аминокислотного состава и определение простых осколков проводится с помощью специальных хроматографов — автоматических аминокислотных анализаторов.
Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная для каждого белка, называется первичной структурой белка.
В отличие от углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки: у быка аланин—серии—валин; у свиньи трео-нин—серии—изолейцин; у лошади треонин—глицин—изолейцин; у овцы аланин—глицин—валин; у человека треонин—серии—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи: в инсулине человека это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина.
Отдельные молекулы белка взаимодействуют друг с другом, образуя водородные связи, причем цепи «свертываются» в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна.
В кристаллическом виде получены только глобулярные белки; фибрилярные белки не способны кристаллизоваться. Кристаллы белков, растущие из растворов, содержат растворитель, который входит в структуру белка, так что удаление его вызывает потерю кристалличности.
Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное положение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков.
Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате возникновения этих связей происходит закручивание спирали в клубок. Эти особенности строения белков называют третичной структурой.
Наиболее всесторонне исследован белок, придающий красную окраску тканям мышц, — миоглобин. Его молекулярная масса 17 000. Он содержит одну окрашивающую группу на молекулу. Последняя имеет вид глобулы.
Проблема синтеза белков имеет огромное практическое, теоретическое и философское значение.
Прежде чем синтезировать белки, необходимо было научиться получать более простые вещества, построенные по тому же принципу, что и белки, — полипептиды. Синтез полипептидов белков из большого числа-молекул аминокислот — очень сложная задача. Так, если требуется получить полипептид, состоящий, например, из 20 остатков аминокислот и на каждой стадии синтеза выход будет 90 %, то окончательный выход на исходное сырье будет 0,9020X 100 = 12%.
Простейшие полипептиды—кристаллические вещества, растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролиза белков.
Синтез полипептидов осуществляется различными методами. Простейшие из них разработаны Э. Фишером и Абдергальденом в начале нашего века. В последнее время разработаны новые методы, позволяющие получать более сложные полипептиды.
Синтез полипептидов этими методами осуществляется в три стадии:
1. Получение аминокислот с защищенными амино- или карбоксильными группами.
2. Образование пептидной связи.
3. Избирательное отщепление защищающих групп.
Первая стадия. Временная защита аминных или карбоксильных групп позволяет соединять аминокислотные остатки в желаемой последовательности, а также лишает аминокислоты амфотерных свойств. Для дикарбоновых аминокислот необходима дополнительная защита второй карбоксильной группы, для диаминокислот — дополнительная защита аминогрупп, для аминокислот, содержащих сульфгидрильные группы, — защита этих групп. Защитные группы должны быть устойчивыми в условиях синтеза, и их введение не должно вызывать рацемизации аминокислот, Для обратимой защиты аминогрупп пригодны следующие группы.
Карбобензоксигруппа С6
Н5
—СН2
—О—СО—, вводимая с помощью карбо-бензоксихлорида С6
Н5
—СН2
—О—СО—СL и отщепляемая либо каталитическим гидрированием, либо бромистым аммонием в жидком аммиаке.
n-Толуолсульфонильная группа (тозильная) n-СН3
—С6
Н4
—5О2
—, вводимая с помощью п-толуолсульфхлорида СН3
—С6
Н4
—5О2
—СL и удаляемая действием смеси йодистого фосфония и иодистоводородной кислоты,
Трифенилметильная группа (С6
Н5
)3
С—, вводимая с помощью трифенилхлор-метана (С6
Н5
)3
С—СL и удаляемая каталитическим гидрированием.
трет-Бутоксикарбонильная (СН3
)3
С—О—СО—, вводимая с помощью карбо-трет-бутилазида (СН3
)3
С—О—СО—N3
и удаляемая с помощью бромистого водорода в уксусной кислоте.
Карбоксильные группы обратимо защищаются превращением в метиловые, /прет-бутиловые, этиловые, бензиловые, нитробензиловые эфиры, амиды и гид-разиды. Наиболее удобны трет-бутиловые эфиры, которые легко получить действием изобутилена под давлением в присутствии серной кислоты или переэтери-фикацией с трет-бутилацетатом и хлорной кислотой и расщепляются в очень мягких условиях, например при действии трифторуксусной кислоты.
Самым лучшим способом защиты сульфгидрильной группы является замещение ее водорода бензильной группой, которая легко отщепляется действием натрия в жидком аммиаке, Вторая и третья стадии. При синтезе высших полипептидов и белков применяются многие методы. Хорошо себя оправдал, например, карбодиимидный метод. Дициклогексилкарбодимид (I) прибавляют к концентрированному раствору компонентов. При взаимодействии его с защищенной по аминогруппе аминокислотой (II) образуется О-ацилированная дициклогексилмочевина (III), которая с исключительной легкостью взаимодействует с эфиром аминокислоты (IV), образуя производное дипептида (V). Трудно растворимая дициклогексилмочевина (VI) легко отделяется от пептида Защита аминогруппы может быть осуществлена реакцией с карбобензокси-хлоридом С6
Н5
СН2
ОСОСL, получаемым из бензилового спирта и фосгена. Бензи-локси карбонильная группировка легко удается каталитическим гидрированйем.
Существуют автоматические устройства, синтезирующие полипептиды этим методом с заданной программирующим устройством последовательностью аминокислот. Синтез пептидов чрезвычайно трудоемок, так как необходимо после каждой стадии выделять и очищать продукт реакции. При этом неизбежны потери вещества. Для синтеза рибонуклеазы — белка, содержащего 124 аминокислотных остатка, необходимо провести 369 химических реакций, включающих 11 931 стадию. Если проводить такой синтез классическим путем, с выделением и очисткой вещества на каждой стадии, вещество будет полностью потеряно задолго до достижения заключительной стадии.
В настоящее время такие многостадийные синтезы проводят так называемым твердофазным способом, когда вещество, подлежащее последовательным превращениям, прикреплено к твердой подложке ковалентной связью. Это позволяет избежать потерь, так как очистка вещества после каждой очередной стадии синтеза достигается простой промывкой. На конечной стадии готовый продукт снимают с подложки расщеплением ковалентной связи. При таком способе все операции осуществляются автоматически,
Использование новых методов привело к значительным успехам в синтезе сложных полипептидов. Начиная с 1954 г. осуществлен синтез, ряда гормонов, представляющих собой сложные полипептиды. Так, например, синтезированы один из гормонов гипофиза — окситоцин (8 остатков аминокислот); гормон инсулин, построенный из нескольких полипептидных фрагментов, самый большой из которых содержит 30 аминокислотных остатков, фермент панкреатическая нуклеаза и ряд других.
В растениях белки синтезируются из неорганических соединений при воздействии энзимов, в организме животных — из аминокислот;
Последние поступают с пищей в виде растительных или животных белков. Только некоторые аминокислоты в организме животных синтезируются из кетокислот и аммиака или других аминокислот. Такие аминокислоты называются заменимыми (глицин, аланин, орнитин и др.).
Из простейших аминокислот незаменимыми являются валин, лейцин, лизин и др.
Потребляемые организмами животных белки обязательно должны содержать незаменимые аминокислоты, иначе белковая пища будет неполноценной: прекратится рост организма, и он может даже погибнуть. Неполноценными белками являются желатина (нет триптофана), зеин кукурузы (не содержит лизина) и др.
Организм может усваивать и свободные аминокислоты, вводимые с пищей[3]
.
Важнейшим компонентом питания являются белки. Белки представляют основу структурных элементов клетки и тканей. С белками связаны основные проявления жизни: обмен веществ, сокращения мышц, раздражимость нервов, способность к росту и размножению и даже высшая форма движения материи — мышление. Связывая значительные количества воды, белки образуют плотные коллоидные структуры, определяющие конфигурацию тела. Помимо структурных белков, к белковым веществам относятся гемоглобин — переносчик кислорода в крови, ферменты — важнейшие ускорители биохимических реакций, некоторые гормоны — тонкие регуляторы обменных процессов, нуклеопротеиды — вещества, в значительной степени определяющие направление синтеза белка в организме, являющиеся носителями наследственных свойств. Строение белков, каж дой клеточки и ткани организма отличается большим разнообразием и вместе с тем строгим постоянством. В то же время бесчисленное множество различных видов белков, с которыми мы встречаемся в животных и растительных организмах, построено всего лишь из 20 распространенных в природе аминокислот, сочетание которых в молекулах белка может обусловить их огромное разнообразие.
Несмотря на то, что белки составляют 1/4 часть человеческого тела и около 2/з его плотного остатка, организм обладает лишь незначительными белковыми резервами. Единственным источником образования белков в организме являются аминокислоты белков пищи. Вот почему белки совершенно незаменимы в питании человека. О полноценности снабжения организма белком судят по показателям азотистого баланса. Белки являются единственным источником усвояемого организмом азота. Учитывая количества поступающего с пищей и выделяющегося из оргацизма азота, можно судить о благополучии или нарушении белкового обмена. В организме взрослых здоровых людей, как правило, имеет место азотистое равновесие, когда количество поступающего с пищей азота уравнивается с количеством азота, выделяемого из организма. У детей азотистый баланс характеризуется накоплением белков в теле (стимул рос та), при этом количество поступающего с пищей азота значительно превышает его выделение с продуктами распада. В этих случаях врачи говорят о положительном азотистом балансе. Положительный азотистый баланс в организме ребенка, юноши и девушки является признаком здоровья.
У людей, получающих недостаточное количество белка с пищей или у тяжелобольных, в организме которых белок усваивается плохо, наблю дается потеря азота, то есть отрицательный азотистый баланс.
Каковы же потребности человека в белке? Нередко за эту величину предлагают принимать минимальную норму белка, необходимую для поддержания азотистого равновесия в организме, ниже которой нормальная жизнедеятельность человека невозможна. Для взрослого человека эта минимальная норма составляет всего 40—50 г усвояемого белка в день. Нет нужды доказывать, что эта величина намного ниже оптимальных потребностей организма. При их определении необходимо исходить из интенсивности процесса обновления белков в тканях организма, которая зависит как от индивидуальных особенностей организма, пола, возраста, роста, веса и т. п., так и от характера деятельности человека, обеспечения иммунных реакций, связанных с защитой организма от инфекций и т. п. Показано, что если работа не связана с интенсивным физическим трудом, организм взрослого человека в среднем нуждается в получении с пищей примерно 1 —1,2 г белка на 1 кг веса тела. Это означает, что человек, весящий 70—75 кг, должен получать от 70 до 90 г белка в сутки.
С увеличением интенсивности физического труда возрастают и потребности организма в белке.
Потребность растущего организма в белке значительно выше и зависит от возраста. На первом году жизни ребенок должен получать не менее 3—4 г белка на 1 кг веса. В последующие годы эта величина постепенно снижается.
Нередко возникает вопрос: равноценны ли для человеческого организма белки, содержащиеся в различных продуктах питания? Безусловно, неравноценны. В настоящее время доказано, что пищевая ценность белков различных видов зависит от их аминокислотного состава. Наибольшее значение для определения полноты усвоения белков из 20 аминокислот имеют лишь 8, которые являются незаменимыми в питании для взрослого человека (и на одну больше для ребенка раннего возраста).
Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме и должны обязательно в определенных количествах поступать в организм с пищей. В соответствии с концепцией сбалансированного питания можно назвать следующие величины, характеризующие минимальные потребности в каждой из незаменимых аминокислот для организма взрослого человека и их оптимальные соотношения, обеспечивающие полноту использования белка.
Значение дефицита определенной аминокислоты при синтезе белка может быть представлено более ясно по аналогии с производством какого-либо изделия, когда возникает нехватка одной из деталей, необходимой для сборки. При этом количества выпускаемых заводом изделий определяются не общим количеством деталей, а их комплектностью. Аналогичная комплектность, но в отношении незаменимых аминокислот, должна соблюдаться при синтезе белков в организме.
Оценивая с этой точки зрения огромное разнообразие белков, содержащихся в продуктах питания, мы должны будем признать их выраженную неравноценность. Изучение аминокислотного состава различных продуктов показало, что белки животного происхождения больше соответствуют структуре человеческого тела. Более того, аминокислотный состав белков яиц был принят за идеальный, так как их усвоение организмом человека приближается к 100%. Очень высока степень усвоения и других продуктов животного происхождения: молока (75—80%), мяса (70—75%), рыбы (70—80%) и т. д.,
Многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности: в кукурузе, например, обнаружен значительный дефицит лизина и триптофана, в пшенице — лизина и треонина. В большинстве растительных материалов обнаруживается недостаток серусодержащих аминокислот. Таким образом, в питании значительной части населения земного шара отмечается определенный дефицит трех аминокислот: лизина, триптофана и метионина, которые в известной мере лимитируют усвоение пищи.
Знание особенностей аминокислотных составов различных продуктов позволяет значительно более рационально использовать для удовлетворения аминокислотных потребностей человеческого организма комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения лимитирующих их биологическую ценность аминокислот. С этой точки зрения благоприятными являются сочетания растительных и молочных продуктов. Даже столь простое и широко используемое сочетание ломтя пшеничного хлеба со стаканом молока делает их суммарную аминокислотную формулу значительно более благоприятной, чем при раздельном потреблении тех же продуктов[4]
.
На основании этих соображений разработаны и внедрены в практику сорта хлеба, обогащенные обезжиренным молоком, белками сои и т. д.; комбинированные крупы («Пионерская», «Сильная», «Южная» и др.), выпуск которых начат в нашей стране. При этом следует иметь в виду, что введение в злаковые продукты например обезжиренного молока приводит не только к увеличению общего содержания белка, но и к значительному эффекту, получаемому от более полного усвоения белковых компонентов злаковых продуктов. Выгодными с точки зрения соответствия оптимальной аминокислотной формуле являются также различные мучные изделия с творогом (вареники, сочники т. п.), мучные блюда с мясом (пельмени, блинчики, пирожки и т. д.). В то же время пирожки с рисом и другими крупами, повидлом, капустой, картофелем, с точки зрения удовлетворения оптимальных потребностей организма в аминокислотах, являются менее оправданными[5]
.
1. Как называется реакция с растворами нитрата ртути, которой, в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание?
А) Ксантропротеиновая
Б) Биуретиновая
В) Реакция Милона
Правильный ответ В
2. Как протекает сульфгидрильная реакция?
А) При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца.
Б) С азотной кислотой белки дают желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранжевое.
В) С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску.
Правильный ответ А
3. Какие протеиды распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество?
А) Гликопротеиды
Б) Хромопротеиды
В)Нуклеопротеиды
Правильный ответ Б
4. Какие протеины характеризуются высоким содержанием серы?
А) Альбумина
Б) Протамины
В) Склеропротеины
Правильный ответ В
5. Как называются соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков?
А) Пептиды
Б) Полипептиды
В) Пептидные связи
Правильный ответ А
6. Что называется первичной структурой белка?
А) Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи
Б) Особенности скручивания цепей белковых молекул
В) Закручивание спирали в клубок
Правильный ответ А
7. Способны ли кристаллизоваться фибриллярные белки
А) Способны
Б) Не способны
В) Частично
Правильный ответ Б
8. Что меняется при денатурализации пептидных связей?
А) Первичная структура
Б) Вторичная структура
В) Третичная структура
Правильный ответ В
9. Сколько стадий включает синтез полипептидов?
А) Одну
Б) Две
В) Три
Правильный ответ В
10. Сколько граммов белка должен получать организм взрослого человека?
А) 50
Б) 100
В) 200
Правильный ответ Б
11. Для чего служат белки кровяной сыворотки и желатины?
А) Линз
Б) Фотоэмульсии
В) Дрожжей
12. Что наблюдается у людей, получающих недостаточное количества белка с пищей?
А) Цинка
Б) Железа
В) Азота
Правильный ответ В
13. Сколько граммов белка должен получать ребенок на первом году жизни?
А) 3-4
Б) 10-20
В) 30-40
Правильный ответ А
14. Что является важнейшим источником белка?
А) Картофель
Б) Фасоль
В) Мясо
Правильный ответ В
15. Как называются белки состоящие только из остатков аминокислот?
А) Протеины
Б) Протеиды
В) Лепиды
Белки входят в состав пищевых продуктов. Организм взрослого человека должен получать ежедневно около 100 г белков.
Белковыми веществами являются кожа, шерсть, шелк, столярный клей, желатина. Белки кровяной сыворотки и желатины служат для изготовления фотоэмульсий.
В последние годы стала бурно развиваться новая отрасль промышленности — производство кормовых дрожжей на основе углеводородов нефти и отходов промышленности.
Установлено, что некоторые микроорганизмы типа дрожжей способны в соответствующей солевой среде усваивать углеводороды, начиная от метана, превращая их в белок. По аминокислотному составу такие белки не уступают наиболее качественным белкам животного происхождения. Скорость накопления белковой массы микроорганизмами во много раз превышает скорость ее накопления животными. Органическая масса дрожжей удваивается за 10—15 мин, в то время как у птиц в период их наиболее интенсивного роста она удваивается за несколько суток, а у рогатого скота — за несколько месяцев. Изучается возможность изготовления на основе дрожжевых белков пищи для человека, не отличающейся по вкусовым качествам и питательности от обычной белковой пищи.
1. Белки: Справочные материалы. М.: Пищевое производство, 2004.
2. Книга о вкусной и здоровой пище / Под ред. акад. АМН СССР А.А. Поеровского. М.: Агропромиздат, 1989.
3. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для ВУЗов / Под ред. Петрова А.А. М.: Высшая школа, 1981.
4. Товароведение / Под ред. И.Ю. Лавровой. М.: Юнити, 2005.
5. Химия: Справочное издание / В. Шретер. М.: Химия, 1989.
[1]
Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для ВУЗов / Под ред. Петрова А.А. М.: Высшая школа, 1981. С. 495.
[2]
Химия: Справочное издание / В. Шретер. М.: Химия, 1989. С. 515.
[3]
Белки: Справочные материалы. М.: Пищевое производство, 2004. С. 22-29.
[4]
Книга о вкусной и здоровой пище / Под ред. акад. АМН СССР А,А, Поеровского. М.: Агропромиздат, 1989. С. 9-12.
[5]
Белки: Справочные материалы. М.: Пищевое производство, 2004. С. 144.
|
